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B.Sc. Biochemie

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Ebenen der Proteinstruktur

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Proteine weisen einzigartige, dreidimensionale Strukturen auf. Die Proteinstruktur ist in der Biochemie in vier hierarchisch aufgebaute Ebenen gegliedert. Die unterste Strukturebene von Proteinen nennt sich Primärstruktur. Sie bezeichnet die Abfolge der Grundbausteine eines Proteins, also die Aminosäuresequenz. Die Bindung zwischen den Grundbausteinen nennt sich .

Die darüber gelegene Ebene wird Sekundärstruktur genannt. Sekundärstrukturen setzen sich aus lokalen Strukturen der Polypeptidkette zusammen. Verglichen mit der Diversität der Proteine kommen hier
verschiedene Elemente vor, die durch stabilisiert werden. Die bekanntesten sind α-Helix und ß-Faltblätter. Bei der α-Helix windet sich das Proteinrückgrad wie eine rechtsgängige Wendeltreppe. Dieses Element ist meist sehr kurz, nur als in Haaren bildet es lange Strukturen. ß-Faltblätter bestehen aus gestapelten, flach nebeneinander gestreckten Polypeptidketten. Die so entstehenden Strukturen sind äußerst , weswegen sie auch im Seidenfibroin vorkommen, das von Spinnen zum Bau ihrer Netze genutzt wird.

Alle Sekundärstrukturen einer Polypeptidkette zusammen bilden die Tertiärstruktur. Hier werden auch die Wechselwirkungen zwischen den beachtet. Die Stabilisierung der Tertiärstruktur wird vor allem durch nicht-kovalente Wechselwirkungen sichergestellt. Seltener sind kovalente Wechselwirkungen wie .

Die höchste Strukturebene bezeichnet man als Quartärstruktur. Hierbei lagern sich mehrere Polypeptidketten mit jeweiliger Tertiärstruktur zu einem Proteinkomplex zusammen. So können sich Proteine aus verschiedenen Untereinheiten zusammensetzen, ein Beispiel dafür ist das Hämoglobin im Blut. Die einzelnen Peptidketten lassen sich reversibel voneinander trennen, da sie vor allem durch Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals- und Coulomb-Kräfte zusammengehalten werden. Quartärstrukturen kommen ( anderen Strukturebenen) nicht bei allen Proteinen vor.

Proteine weisen einzigartige, dreidimensionale Strukturen auf. Die Proteinstruktur ist in der Biochemie in vier hierarchisch aufgebaute Ebenen gegliedert.

Die unterste Strukturebene von Proteinen nennt sich Primärstruktur. Sie bezeichnet die Abfolge der Grundbausteine eines Proteins, also die Aminosäuresequenz. Die Bindung zwischen den Grundbausteinen nennt sich Peptidbindung.

Die darüber gelegene Ebene wird Sekundärstruktur genannt. Sekundärstrukturen setzen sich aus lokalen Strukturen der Polypeptidkette zusammen. Verglichen mit der Diversität der Proteine kommen hier nur wenige verschiedene Elemente vor, die durch Wasserstoffbrücken stabilisiert werden. Die bekanntesten sind α-Helix und ß-Faltblätter. Bei der α-Helix windet sich das Proteinrückgrad wie eine rechtsgängige Wendeltreppe. Dieses Element ist meist sehr kurz, nur als Keratin in Haaren bildet es lange Strukturen. ß-Faltblätter bestehen aus gestapelten, flach nebeneinander gestreckten Polypeptidketten. Die so entstehenden Strukturen sind äußerst stabil, weswegen sie auch im Seidenfibroin vorkommen, das von Spinnen zum Bau ihrer Netze genutzt wird.

Alle Sekundärstrukturen einer Polypeptidkette zusammen bilden die Tertiärstruktur. Hier werden auch die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureseitenketten beachtet. Die Stabilisierung der Tertiärstruktur wird vor allem durch nicht-kovalente Wechselwirkungen sichergestellt. Seltener sind kovalente Wechselwirkungen wie Disulfidbrücken.

Die höchste Strukturebene bezeichnet man als Quartärstruktur. Hierbei lagern sich mehrere Polypeptidketten mit jeweiliger Tertiärstruktur zu einem Proteinkomplex zusammen. So können sich Proteine aus verschiedenen Untereinheiten zusammensetzen, ein Beispiel dafür ist das Hämoglobin im Blut. Die einzelnen Peptidketten lassen sich reversibel voneinander trennen, da sie vor allem durch Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals- und Coulomb-Kräfte zusammengehalten werden. Quartärstrukturen kommen (im Gegensatz zu den anderen Strukturebenen) nicht bei allen Proteinen vor.